Los científicos han descubierto un poderoso aliado en la lucha contra las enfermedades neurodegenerativas: un complejo nucleolar que juega un papel fundamental en el mantenimiento de la salud celular a través de la homeostasis proteica (proteostasis), mediante la cual las células mantienen el equilibrio y el funcionamiento adecuado de sus proteínas.Comprar vitaminas y suplementos
por la Universidad Hebrea de Jerusalén
Al suprimir este complejo, los investigadores han demostrado que es posible reducir drásticamente los efectos tóxicos de las proteínas que causan el Alzheimer, aumentando las defensas naturales de las células a través de una mayor degradación de proteínas peligrosas.
Este mecanismo regula la proteostasis en los tejidos modulando la señalización de TGF-β, una vía implicada en el crecimiento celular , la diferenciación y la homeostasis tisular. Este avance abre nuevas y emocionantes posibilidades para el desarrollo de nuevas terapias que podrían retrasar o incluso prevenir enfermedades como el Alzheimer, ofreciendo esperanzas para un futuro de envejecimiento saludable.
A medida que envejecemos, el intrincado equilibrio de la homeostasis proteica (el sistema responsable de mantener la salud celular al garantizar que las proteínas se plieguen correctamente) comienza a fallar. Este deterioro conduce a la acumulación de agregados proteicos tóxicos, un sello distintivo y una causa subyacente de enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer.
Un nuevo estudio dirigido por los investigadores de la Universidad Hebrea, el Prof. Ehud Cohen y el estudiante Huadong Zhu del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular del Instituto de Investigación Médica Israel-Canadá (IMRIC), en colaboración con el laboratorio del Dr. Yonatan Tzur del Instituto de Ciencias de la Vida Alexander Silberman, arroja luz sobre una nueva y prometedora forma de abordar esta cuestión, con implicaciones que se extienden mucho más allá de la investigación básica.
El trabajo aparece en Nature Cell Biology .
La investigación identifica que un complejo nucleolar, FIB-1-NOL-56, es un actor central en la regulación de la proteostasis a nivel celular y de organismo. Al suprimir la actividad de este complejo, el equipo observó una marcada reducción de los efectos tóxicos del péptido Aβ asociado con el Alzheimer y otra proteína causante de la enfermedad en organismos modelo. Este descubrimiento no solo profundiza nuestra comprensión de cómo el cuerpo maneja el estrés celular, sino que también ofrece esperanza para futuros tratamientos que podrían retrasar o prevenir una gran cantidad de enfermedades neurodegenerativas devastadoras .
«Nuestros hallazgos van más allá del laboratorio», explica el profesor Cohen. «Las enfermedades neurodegenerativas afectan a millones de personas en todo el mundo y tienen un impacto en las familias y los cuidadores. Al descubrir cómo se comunican las células para mantener la integridad de las proteínas, estamos abriendo la puerta al desarrollo de enfoques terapéuticos preventivos que podrían retrasar la aparición de la enfermedad y mejorar significativamente la calidad de vida de las personas mayores».
Esta investigación tiene una relevancia real que es difícil de ignorar. Las enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer afectan a casi todas las familias y no solo a los pacientes, sino también a sus seres queridos. La capacidad de frenar o prevenir estas enfermedades podría significar momentos más significativos con los padres ancianos, menos crisis de salud y un período más prolongado de independencia para millones de adultos mayores.
A medida que el equipo se propone traducir estos descubrimientos en tratamientos, el potencial de mejorar la vida de innumerables personas se hace cada vez más evidente. Con una investigación continua, este enfoque podría conducir a un futuro en el que el envejecimiento no venga acompañado del espectro de las enfermedades neurodegenerativas.
Más información: Un mecanismo nucleolar suprime la proteostasis del organismo modulando la señalización TGF-β/ERK, Nature Cell Biology (2025). DOI: 10.1038/s41556-024-01564-y
